Sebastiana Angelaccio

Pubblicazioni

Titolo Pubblicato in Anno
Insights into the substrate specificity, structure, and dynamics of plant histidinol-phosphate aminotransferase (HISN6) PLANT PHYSIOLOGY AND BIOCHEMISTRY 2023
Arabidopsis thaliana serine hydroxymethyltransferases: functions, structures, and perspectives PLANT PHYSIOLOGY AND BIOCHEMISTRY 2022
Structural and kinetic properties of serine hydroxymethyltransferase from the halophytic cyanobacterium aphanothece halophytica provide a rationale for salt tolerance INTERNATIONAL JOURNAL OF BIOLOGICAL MACROMOLECULES 2020
Structural basis of methotrexate and pemetrexed action on serine hydroxymethyltransferases revealed using plant models SCIENTIFIC REPORTS 2019
A comprehensive computational analysis of Mycobacterium genomes pinpoints the genes co-occurring with ycze, a membrane protein coding gene under the putative control of a mocr, and predicts its function INTERDISCIPLINARY SCIENCES: COMPUTATIONAL LIFE SCIENCES 2018
A bioinformatics analysis reveals a group of MocR bacterial transcriptional regulators linked to a family of genes coding for membrane proteins BIOCHEMISTRY RESEARCH INTERNATIONAL 2016
Structural properties of the linkers connecting the n- and c- terminal domains in the mocr bacterial transcriptional regulators BIOCHIMIE OPEN 2016
Data from computational analysis of the peptide linkers in the mocr bacterial transcriptional regulators DATA IN BRIEF 2016
Conserved water molecules in bacterial serine hydroxymethyltransferases PROTEIN ENGINEERING, DESIGN & SELECTION 2015

ERC

  • LS1
  • LS1_2
  • LS1_4

KET

  • Life-science technologies & biotechnologies

Interessi di ricerca

Biochemistry Caratterizzazione strutturale e funzionale di enzimi dipendenti dal piridossal-fosfato e di peptidi biologicamente attivi. In particolare, ha  studiato l’aspartato aminotrasferasi mitocondriale da cuore umano e i due isoenzimi della serina idrossimetiltrasferasi (SHMT) da fegato di coniglio. Successivamente ha caratterizzato la SHMT di Escherichia coli, utilizzando tecniche di mutagenesi sito-specifica al fine di chiarire il meccanismo d’azione. L’interesse per la caratterizzazione strutturale e funzionale dell’SHMT, un interessante bersaglio per la chemioterapia del cancro, è stato quindi esteso agli enzimi provenienti da organismi estremofili. Per quanto riguarda lo studio dell’SHMT da organismi termofili, ha prodotto la forma ricombinante della SHMT da Methanococcus jannaschii (un organismo Archaea tra i più estesamente studiati) in Escherichia coli ed ha condotto studi sperimentali sulla elevata termostabilità e termoattività dell’enzima e sul sito di legame della forma modificata del folato usato dai metanogeni:tetraidrometanopterina (H4MPT). Ha, inoltre, caratterizzato, sia da un punto di vista funzionale che da un punto di vista strutturale, l’SHMT da Psychromonas ingrahanii, un organismo adattato a basse temperature isolato recentemente. Il lavoro di caratterizzazione dell'enzima psicrofilo ha messo in evidenze come le sue particolari proprietà strutturali e funzionali lo rendano un interessante strumento per potenziali applicazioni biotecnologiche. Attualmente è impegnata nella caratterizzazione dell’SHMT dal cianobatterio alofilo Aphanothece halophytica e nello studio delle diverse isoforme dell’SHMT presenti in Arabidopsis thaliana, sul ruolo metabolico delle quali è tuttora disponibile una scarsa informazione.

Biotechnology In questo ambito, si è occupata dello studio delle possibili applicazioni biotecnologiche utilizzando gli enzimi da estremofili (in particolare, la SHMT da Psychromonas ingrahanii) come potenziale biocatalizzatori nella sintesi industriale di b-idrossi-a-aminoacidi, importante classe di composti caratterizzati da una propria attività biologica e che, in molti casi, sono anche componenti fondamentali di molte molecole biologicamente attive come antibiotici e immunosoppressori.

Keywords

serine hydroxymethyltransferase
site-directed mutagenesis
protein stability
Extremophiles
biocatalysis

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