Le sinucleine (sin) sono una famiglia che comprende le tre proteine alfa- (a-), beta- (b-) e gamma- (g-) sin particolarmente espresse nel sistema nervoso che sono coinvolte in alcune patologie neurodegenerative e in forme tumorali. Scoperte inizialmente nell'encefalo della razza elettrica Torpedo californica, membri della famiglia delle sin sono stati sequenziati in specie rappresentative di tutte le classi di vertebrati e l'analisi comparativa delle sequenze amminoacidiche suggerisce che siano evolutivamente conservate. La ricerca si è concentrata soprattutto su modelli di mammifero dove particolarmente studiata è l'a-sin per il suo coinvolgimento in diverse patologie neurodegenerative complessivamente denominate sinucleinopatie. Tra queste vi è la malattia di Parkinson dove l'a-sin forma i corpi di Lewy, aggregati proteici che costituiscono i marker istologici di questa patologia e dove mutazioni di un solo amminoacido della proteina sono associate a forme familiari. Il premio Nobel Stanley Prusiner ha definito l'a-sin il nuovo prione umano per la sua capacità di cambiare conformazione passando da forme fisiologiche a forme patogene ricche in foglietti beta che tendono a creare fibrille e ad aggregare in precipitati insolubili. Le informazioni sulle sin nelle varie classi di vertebrati non mammiferi sono ancora scarse. Questo progetto vuole proseguire gli studi condotti dal nostro gruppo di ricerca negli ultimi anni che sono volti ad indagare le sin in specie modello di pesci (Cyprinus carpio e Danio rerio), anfibi (Xenopus laevis) e rettili (Anolis carolinensis). Verranno prodotte sin ricombinanti delle specie oggetto di studio per testare anticorpi commerciali in grado di discriminare le diverse isoforme. Tali anticorpi verranno utilizzati per studiare l'espressione e la localizzazione delle sin in queste specie. Inoltre le sin ricombinanti verranno utilizzate per analizzare la struttura secondaria mediante spettroscopia di dicroismo circolare.
