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L'emoglobina e la mioglobin sono state considerate i modelli paradigmatici della funzione delle proteine, al punto da essere stati definiti "gli atomi di idrogeno della biologia" [Frauenfelder et al. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003; 100, 8615-8617]. Data questa posizione privilegiata e l'enorme mole di informazione disponibile su queste proteine, il globulo rosso potrebbe apparire come il modello e "l'atomo di idrogeno" della biologia dei sistemi cellulari. Infatti, essendo il trasporto dell'O2 la principale funzione del globulo rosso, la distanza che separa la proteina (emoglobina) e la cellula potrebbe apparire modesta. Ciononostante una grande quantità di informazione biochimica è necessaria per modellizzare le proprietà respiratorie dell'eritrocita. Questo problema è aumentato se la modellizzazione si prefigge lo scopo di scoprire o spiegare proprietà dell'emoglobine selezionate dall'evoluzione. La difficoltà principale risiede nel fatto che emoglobine dotate di proprietà funzionali e storie evoluzionistiche diverse potrebbero comportarsi in modo simile nel complesso ambiente del sangue, mentre emoglobine simili che condividono una sostanziale omologia di sequenza possono presentare importanti differenze funzionali a causa della mutazione di pochi residui critici. Quindi, la proprietà funzionali dell'emoglobina e del sangue possono riflettere più strettamente adattamenti ambientali recenti piuttosto che la storia evoluzionistica dell'animale. In questa review noi analizziamo il caso delle emoglobine di mammiferi in un tentativo di fornire un sommario della loro complessità che, noi speriamo, possa essere di aiuto per gli scienziati interessati alla esplorazione quantitativa dell'evoluzione della funzione respiratoria. Alla base di ogni modellizzazione di successo deve infatti trovarsi un grande corpus di informazione raccolta in faticose e spesso dimenticati studi sulle proprietà biochimiche dell'emoglobina condotti in un intervallo di tempo di oltre cento anni.